РУБРИКИ

Белки- гигиеническое значение

 РЕКОМЕНДУЕМ

Главная

Валютные отношения

Ветеринария

Военная кафедра

География

Геодезия

Геология

Астрономия и космонавтика

Банковское биржевое дело

Безопасность жизнедеятельности

Биология и естествознание

Бухгалтерский учет и аудит

Военное дело и гражд. оборона

Кибернетика

Коммуникации и связь

Косметология

Криминалистика

Макроэкономика экономическая

Маркетинг

Международные экономические и

Менеджмент

Микроэкономика экономика

ПОДПИСАТЬСЯ

Рассылка

ПОИСК

Белки- гигиеническое значение

Белки- гигиеническое значение

Введение

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.
Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы.
Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.
Цель данной работы – изучение гигиенического значения белков в питании насления.

1. Виды белков

 Белки молочной сыворотки.
Белки молочной сыворотки имеют наивысшую скорость расщепления среди цельных белков. Концентрация аминокислот и пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.
Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок.
Белки куриных яиц.
Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоаль-бумина) и желтка.
Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин.
Казеин.
Как правило, казеин вводится в смеси для детского питания, что по современным представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка. Поэтому диетологи рекомендуют для грудных детей применять смеси на основе казеина.
Что же касается взрослого человека, то низкая усваиваемость, а также медленное прохождение сгустков казеина по желудочно-кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов) малоэффективны.
Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она постепенно возрастала. Полученные данные подтвердили известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином.
Соевые белки.
Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).
Однако главный недостаток соевого белка - наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также существуют данные, что соевый белок оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно ограничивает применение соевого белка в пищевых добавках.
Растительные белки.
В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:
·              толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся действию пищеварительных соков;
·              наличие ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых растениях, например, в бобовых;
·              трудности расщепления растительных белков до аминокислот.
Рыбный белок.
Установлено, что изолят рыбного белка еще значительно медленнее, чем казеин расщепляется до аминокислот. Расщепление изолята до пептидов не прекращалось даже через 3 часа с момента введения белка.

2. Состав и свойства белков

 Белки - высокомолекулярные органические вещества, характерными особенностями которых является их строго определенный элементарный со­став.
Таблица 2. Состав белка.

Наименование элемента Содержание элемен­та (в %)
Углерод
Водород
Азот
Кислород
Сера
Зола
50-55
6,5-7,3
15-18
21-24
0-2,4
0-0,5
 
 

Особенно характерен для белков 15-18% уровень содержания азота. На заре белковой химии, когда не умели еще определять ни молекулярную массу белков, ни их химический состав, ни тем более структуру белковой молекулы, этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежно­сти высокомолекулярного вещества к классу белков. Естественно, что сейчас данные об элементарном составе белков утратили свое былое значение для их характеристики.
Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эн­доплазматической сети и другие субклеточные стрктуры, в которых благо­даря пространственной организации белков и свойственной ряду из них фер­ментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни. По своей химической природе белки являются гетерополимерами протеино­генных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состо­ят из аминокислот, соединенных пептидными связями.
В самых маленьких полипептидных цепях белков содержится около 50 аминокислотных остатков. В самых больших - около 1500.
В настоящее время первичная структура белка выявлена примерно у 2 тысяч белков. У инсулина, рибонуклеазы, лизоцима и гормона роста она под­тверждена путем химического синтеза.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имею­щие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте­пень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди­видуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.
Строением белков объясняются их весьма разнообразные свой­ства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть вы­делены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).
 

3. Гигиеническая роль белков в питании человека

Важность правильного решения вопроса о показателях бел­кового питания бесспорна, так как достаточность белка в пи­щевом рационе и высокое его качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды, необходимые для ро­ста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. Вместе с тем организм, обладая незначи­тельными резервами белка, не в состоянии длительно обеспе­чивать процессы синтеза и ресинтеза за счет имеющихся запа­сов. В результате при пониженном его поступлении вместе с пищей быстро сокращается обновление клеток и тканей, за­медляется и полностью останавливается рост, резко умень­шается образование ферментов и гормонов. При этом необхо­димо отметить, что интенсивность белкового обмена очень велика и белки нашего тела, при средней продолжительности жизни, обновляются около 200 раз.
Давно известны такие тяжелые нарушения, возникающие под влиянием белковой недостаточности, как появление оте­ков, ожирение печени и некоторые другие. Кроме того, об­щая нехватка белка и качественная его неполноценность могут приводить к развитию патологических изменений в органах внутренней секреции, особенно в половых железах, гипофизе и надпочечниках. Белковое голодание сказывается также на состоянии центральной и периферической нервной системы, вызывает ослабление условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения. Кроме того, одним из наиболее ранних проявлений дефицита белка в пищевом ра­ционе является снижение защитных свойств организма, ко­торый становится значительно менее выносливым к воздей­ствию неблагоприятных факторов внешней среды, особенно к охлаждению и инфекции. Наконец, белковое голодание, не­сомненно, играет ведущую роль в развитии таких тяжелых за­болеваний, как алиментарная дистрофия[1], маразм и квашиоркор[2]. Важно подчеркнуть и то обстоятельство, что на фоне недостатка белка получают более интенсивное развитие про­явления всех других видов пищевой недостаточности, в част­ности авитаминозы и гиповитаминозы.
Таким образом, изменения, возникающие в организме под влиянием белкового дефицита, весьма многообразны и ох­ватывают, по-видимому, все его органы и системы. Можно также сказать, что белок определяет характер всего питания и на фоне его оптимального уровня наиболее проявляются биологические свойства всех других пищевых веществ.
По вполне понятным причинам белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, где уменьшение количества белка в рационе до 3% вызывает по­лную остановку роста, снижение массы тела, изменение хими­ческого состава костей и др. Сравнительно высокий его уро­вень необходим и в питании пожилых людей, у которых восстановление тканей затруднено и замедлено, а процессы диссимиляции протекают достаточно интенсивно.
Вместе с тем установлено, что избыток белка может также неблагоприятно отражаться на функциональном состоянии ор­ганизма. Так, потребление слишком большого количества мя­са приводит к перегрузке организма экстрактивными веще­ствами (пуриновые основания[3]) и конечными продуктами азотистого метаболизма (аммиак). Все это обусловливает зна­чительную нагрузку на печень и почки и вызывает неблаго­приятную реакцию со стороны сердечно-сосудистой и нервной системы. Кроме того, преимущественно мясной рацион в со­стоянии способствовать развитию в кишечнике гнилостных бактерий, нарушая тем самым состав обычной микрофлоры.
Основными структурными компонентами белковой моле­кулы служат различные аминокислоты. Часть из них является незаменимыми в том отношении, что они или совсем не могут синтезироваться в самом организме, или образуются в недо­статочном количестве. К этим аминокислотам, относящимся к незаменимым факторам питания, обычно относят триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, треонин и валин, в детском возрасте – также аргинин и гистидин.
Как уже указывалось, в ходе биохимических превращений различные пищевые вещества оказывают взаимное влияние, в результате чего наилучшая их усвояемость может быть до­стигнута только в случае оптимального сбалансирования ра­циона. В последние годы все большее внимание обращается на неблагоприятное воздействие не только дефицита, но и из­бытка какого-либо незаменимого фактора питания. В частно­сти, доказано снижение усвояемости белка под влиянием по­вышенного содержания в рационе отдельных аминокислот. Более того, установлено, что некоторые из них при изолиро­ванном введении могут оказывать токсическое влияние, осо­бенно на фоне общего голодания или диеты с пониженным со­держанием белка. Одной из возможных причин этого феноме­на является их быстрое дезаминирование и наводнение ор­ганизма высокоядовитыми аммонийными солями. При нор­мальном же соотношении аминокислот они как бы нейтрали­зуют друг друга, что, например, характерно для аргинина, который проявляет в отношении большинства из них высо­кий детоксицирующий эффект, поскольку его избыток повы­шает процесс превращения аммонийных солей в мочевину.
Таким образом, сбалансирование аминокислотного состава способствует не только более полному их усвоению, но и обусловливает взаимонейтрализующее действие этих биоло­гически активных веществ. Данное обстоятельство имеет пер­востепенное значение при обогащении некоторых пищевых продуктов синтетическими аминокислотами (А. А. Покров­ский).
Из сказанного следует, что наибольшей биологической ценностью отличаются белки животного происхождения, в ко­торых имеется весь комплекс незаменимых аминокислот в оп­тимальных количественных соотношениях. Менее ценными представляются растительные белковые продукты, нг обла­дающие полным аминокислотным комплексом. Исключение составляют семена масличных культур, в особенности бобы сои.
Важно отметить, что в самых распространенных пищевых продуктах – хлебе, крупах и макаронных изделиях – не хва­тает столь важных незаменимых аминокислот, как лизин, триптофан и метионин. Между тем аминокислоты данной триады играют весьма важную роль в жизнедеятельности ор­ганизма. Так, например, недостаток в пище лизина способ­ствует нарушению кроветворения, азотистого равновесия, кальцификации костей. Значение триптофана в наибольшей степени связано с тканевым синтезом, обменом веществ и процессами роста. Что касается метионина, то он обладает липотропным и антисклеротическим действием, необходим для образования адреналина, имеет предохраняющее значение при лучевых поражениях и отравлении некоторыми бакте­риальными токсинами.
Ученые многих стран уже давно стремились определить белковую потребность организма. Можно считать, что при­оритет в данном вопросе принадлежит К. Фойту, который еще в конце прошлого века предложил суточную норму белка, равную 118 г. В последующем данная норма подвергалась рез­кой критике, причем ряд исследователей пришли к ошибоч­ному заключению о достаточности для организма количества белка, способного обеспечить минимальное азотистое равно­весие. Однако это равновесие, достигнутое при кратковремен­ном эксперименте, конечно, не может служить критерием для обоснования физиологических норм, устанавливаемых на бо­лее или менее длительный период, в условиях различной ин­тенсивности труда, изменяющемся микроклимате и т. д. Кро­ме того, на белковую потребность оказывает влияние и общая калорийность пищи, так как при пониженном калораже белки расходуются для энергетических целей и соответственно мень­ше используются в синтетических процессах. Наконец, при установлении соответствующих нормативов следует прини­мать во внимание половые различия, возрастные показатели, особенности труда и быта, занятия физкультурой и спортом, а также некоторые другие факторы.
В табл. 4 приведены нормы белкового питания для раз­личных групп взрослого населения, живущего в городах с раз­витым коммунальным обслуживанием. Кроме того, в новых рекомендациях указывается также дополнительная потреб­ность в белках, связанная с активными формами отдыха и с проживанием в населенных пунктах с менее удовлетвори­тельными бытовыми условиями. Удельный же их вес в общей калорийности питания колеблется от 12% (четвертая группа) до 14°о (первая группа). При этом доля животных белков соста­вляет для лиц, занимающихся напряженной умственной дея­тельностью, 60%, а для работников физического труда – 50%.
Соответствующие нормативы для детей и подростков ха­рактеризуются меньшими абсолютными величинами и боль­шими относительными показателями, т. е. количеством белка, приходящегося на 1 кг массы тела, которое является особенно значительным для маленького ребенка (табл. 5). Последнее также относится к содержанию в детском рационе животных белков.
  
Заключение
В заключение необходимо остановиться на перспективах улучшения белкового питания населения как в количествен­ном, так и в качественном отношении. Эти исследования про­водятся в двух основных направлениях, первое из которых имеет своей целью более полное использование белка уже су­ществующих пищевых продуктов и повышение их биологиче­ской ценности. В качестве примера можно указать на много­численные, предназначаемые для детей питательные смеси, обогащенные белковыми веществами, новые сорта хлеба и кондитерских изделий и т. д. Можно применять сухое обез­жиренное молоко или его комбинацию с осажденными белка­ми боенской крови. Образующийся при смешении фактически новый продукт (разработанный Институтом питания АМН РФ) обладает ценным для организма набором аминокислот и минеральных элементов. Большое значение имеет также получение белковых концентратов из сои и других маслич­ных культур, на основе которых возможно получение суррога­тов мяса, обладающих характерной фибриллярной структурой и соответствующим вкусом и ароматом.
Вторым направлением в проводимых исследованиях является изыскание принципиально новых белковых ресурсов, а именно белков различных одноклеточных организмов – дрожжей, водорослей, непатогенных бактерий и мицелия ми­кроскопических грибов. В этом отношении весьма перспек­тивным представляется микробиологический синтез белка из природного газа и углеводородов нефти, скорость которого примерно в 2500 раз превышает его образование в животном организме.
В последние годы значительно возрос интерес и к одно­клеточным водорослям, в особенности к различным видам хлореллы, сценодемуса и спируллины, могущих слу­жить источником пищевых веществ при космических по­летах.

Список литературы

 
1.     Мартинчик А. Н.  Физиология питания, санитария и гигиена. М.: Академия. 2004
2.     Королев А.А. Гигиена питания. Академия. 2007
3.     Иванов В.Т, Путь к синтезу белка. - Ленинград: Химия, Ленинградское отделение, 1982 г.
4.     Рубина Е.А. Санитария и гигиена питания. М.: Академия, 2007
5.     Кнорре Д.Г. Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 1998 г.
6.     Марри Р., Греннер Д.. Биохимия человека. Т. 1­-2 . - М.: Мир, 1993 г.
7.     Уайт А., Основы биохимии. Т. 1-3. - М.: Мир, 1981 г.
8.     Албертс Б. Молекулярная биология клетки. Т. 1-3. М.: Мир, 1994 г.
9.     Шульц Г. Принципы структурной организации белков. - М.: Мир, 1982 г.
10.                Рувинский А.О. Общая биология. - М.: Просвещение, 1995 г.
11.                Приходченко Н.Н. Основы генетики человека. - Ростов?на-Дону: Феникс, 1997 г.
12.                Пронин М.Д. Гигиена. М.: Велдис, 2004
13.                Степанчук Е.И. Основы гигиены питания. М: Пресс -2000, 2003
14.                Ярыгин В.Н. Биология. Т. 1-2. - М.: Высшая школа, 1999 г.

 

   


© 2008
Полное или частичном использовании материалов
запрещено.